A reação do anticorpo contra antígeno é conhecida como antígeno-anticorpo. Os anticorpos são glicoproteínas presentes no sangue do hospedeiro. Já os antígenos são quaisquer substâncias dos agentes infecciosos que ao ser introduzido no hospedeiro são capazes de desencadearem a resposta imune com o reconhecimento e produção de anticorpos e ativação de células do sistema imune.

O reconhecimento dos anticorpos dos diversos antígenos presentes em diferentes patógenos [bactérias, vírus fungos e parasitas], envolve ligações reversíveis e não covalentes como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e de Van der Waals e ligações iônicas.

A força de ligação entre anticorpo e antígeno é denominada afinidade. Esta força é comumente representada pela dissociação constante, ou seja, o Kd, é capaz de descrever a concentração dos antígenos necessária para ocupar os locais de ligação de ½ das moléculas de anticorpos presentes em uma solução com anticorpo. Um Kd menor indica uma interação de afinidade mais forte e maior, uma vez que uma concentração menor de antígenos se faz necessária para ocupar os espaços de ligação.

Já a avidez consiste da força total de ligação entre anticorpo e antígeno, ou seja, leva em consideração que a dobradiça da região dos anticorpos fornece a eles flexibilidade, permitindo-o que um único anticorpo seja capaz de se ligar a antígenos multivalentes por mais de um local de ligação.

Deste modo, embora a afinidade de qualquer um dos locais de ligação ao antígeno será a mesma para cada epítopo (porção específica do antígeno no qual se liga ao anticorpo), a força de ligação do anticorpo ao antígeno deverá levar em consideração a ligação a todos os locais de todos os epítopos do antígeno disponível.

Fonte: Portal Educação